Caracterización de proteasas en el sistema digestivo de la langosta roja (Panulirus interruptus)

Abstract

Con la caracterización de proteasas digestivas se conocen algunos aspectos bioquímicos de la digestión de proteína. La eficiencia con que los organismos digieren y utilizan los componentes nutritivos depende de la presencia de ciertas enzimas proteolíticas. Conociendo qué clases y tipos se sintetizan, y cómo actúan, se podría diseñar un alimento digerible basado en el conocimiento de la capacidad fisiológica que tienen los organismos.

El objetivo de este trabajo fue describir y clasificar las principales proteasas que se encuentran en el sistema digestivo de la langosta roja Panulirus interruptus, así como observar su respuesta a variables físico-químicas. Esto se consiguió utilizando una serie de ensayos enzimáticos en tubo y SDS-PAGE, con sustratos específicos para proteasas de la clase serino e inhibidores específicos para clasificar la acción de proteasas del tipo serino y metalo. Se manejaron variables de pH y temperatura. De acuerdo a los resultados arrojados y a los estudios previos del tema, esta especie de crustáceo cuenta con proteasas digestivas compuestas en su mayoría por la familia serino, con masas moleculares de alrededor de 50 y 20 kDa y una de baja masa molecular (10 kDa). De este grupo de proteasas, la mayoría son del tipo tripsina, encontrando además, actividad del tipo quimotripsina. El rango de estabilidad de estas proteasas a variables físico-químicas fue amplio, siendo en pH, de 5 a 11 y en temperatura, de 10 a 50 ºC con una hora de incubación. Los óptimos de actividad fueron pH 8-9 (en la región alcalina), pH 3 (en la región ácida) y temperatura de 50 ºC, estando estos valores muy por encima de los que se presentan in vivo. Diferencias en la actividad específica por región de la glándula digestiva, así como diferencias intraespecíficas en el patrón enzimático, fueron algunos de los resultados encontrados. La utilización de jugo gástrico para futuros ensayos es una opción, ya que este extracto presentó una mayor actividad por mg de proteína y su obtención no requiere la disección de los organismos que son objeto de estudio.