Incidencia de la catepsina D con función de enzima digestiva en los Crustáceos Decápodos
Resumen
En los crustáceos decápodos, las proteasas digestivas más comúnmente descritas son de la clase serino, sin embargo, estudios recientes reportan la presencia de otras clases de enzimas como las cisteíno proteasas en especies de decápodos Carideos y más recientemente proteasas ácido aspárticas en Astacideos. Dichos hallazgos son evidencia de las diversas estrategias evolutivas de especies del Orden Decápoda para hidrolizar la proteína proveniente de alimento. La presencia de la catepsina D en el jugo gástrico de las langostas del Infraórden Astacidea, suscita preguntas acerca de los procesos de selección que influyeron para que una aspártico proteasa lisosomal participe en la hidrólisis proteica fuera de las célula, y si esto es un rasgo exclusivo del Infraórden Astacidea, o es un rasgo compartido con otros infraórdenes del Orden Decápoda. Dichas preguntas son de interés para entender la evolución del sistema digestivo en decápodos y así mismo conocer más sobre las estrategias digestivas que han utilizado las especies que conforman este orden para sobrevivir a los cambios ambientales durante su historia evolutiva. El objetivo del presente trabajo fue evaluar la incidencia de la aspártico proteasa catepsina D, con una posible participación en la digestión enzimática de la proteína proveniente del alimento, entre varias especies de decápodos filogenéticamente cercanos al Infraórden Astacidea. La cuantificación de la actividad de esta enzima en varios tejidos y en el jugo gástrico, sugiere que la participación de esta aspártico proteasa en el sistema digestivo no es un rasgo exclusivo del Infraórden Astacidea. Los resultados indican que especies pertenecientes a otros infraórdenes también tienen actividad de catepsina D, la cual es estadísticamente mayor en glándula digestiva y jugo gástrico, lo que sugiere su participación en el sistema digestivo de dichas especies. Por otro lado, las secuencias parciales de ADNc obtenidas a partir de glándula digestiva de las especies analizadas, muestran que la catepsina D está altamente conservada en especies de los Infraórdenes Astacidea y Caridea. Se sugiere que dicha proteína mutó cuando estos dos infraórdenes tuvieron un ancestro en común, lo cual de acuerdo al árbol filogenético propuesto por Porter en el 2005, fue hace aproximadamente 400 millones de años, en el periodo Devoniano de la Era Paleozoica. Sin embargo, debido a que la actividad de catepsina D en glándula digestiva y jugo gástrico de la langosta Homarus americanus es estadísticamente mayor a la de otras especies, se sugiere que en esta especie, otros factores postraduccionales y/o pH del jugo gástrico favorecen su elevada actividad.