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dc.contributor.advisorGarcía Carreño, Fernando Luises_MX
dc.contributor.authorMartínez Pérez, Raúl Balames_MX
dc.date.issued2012es_MX
dc.identifier.urihttp://dspace.cibnor.mx:8080/handle/123456789/300
dc.description.abstractLas lipasas (EC 3.1.1.3, triacilglicerol acilhidrolasas) se encuentran en una gran variedad de especies animales, microorganismos y plantas, las cuales han sido estudiadas con el objetivo de ser útiles en diversos procesos biotecnológicos, algunas poseen características de especificidad definida, como la especificidad por el acido graso (acilo-especificidad), especificidad posicional (regio-selectividad) y estéreo-especificidad, lo que hace atractivas a estas enzimas para los diferentes procesos en la industria biotecnológica. Algunas de las industrias con mayor demanda de lipasas son la de los detergentes, alimentaria y de biocombustibles, donde se aprovechan las caracteristicas de regio-selectividad para catalizar la hidrólisis de sustratos naturales o sintéticos y estabilidad en presencia de diversos surfactantes para la formulación de detergentes comerciales. En este trabajo se estudio la especificidad de las lipasas digestiva e intracelular de Penaeus vannamei así como la estabilidad en presencia de surfactantes y su actividad en presencia de sustratos naturales para poder proponerlas como biocatalizadores para aplicaciones biotecnológicas. Se encontró 104.38% de actividad relativa de la lipasa intracelular en presencia de dodecil sulfato de sodio y un 78.83% para la lipasa digestiva. En Tritón X-100, Tween 20 y Brij 35 la actividad relativa disminuyo en comparacion con SDS obteniendo valores menores del 70%. En presencia de sustratos naturales la lipasa intracelular mostró mayor actividad siendo de 1708.0 Umg-1 en presencia de aceite de oliva y los valores de Km utilizando triacilglicéridos simples para la lipasas intracelular y digestiva mostrarón ser de 1.2 y 3.25 respectivamente. El analisis de regio-selectividad mostró que ambas enzimas tienen una selectividad sn-2 como el caso de la lipasa de Pseudomonas cepacia. Se concluye que las lipasas de P. vannamei tienen la capacidad de ser ser utilizadas como potenciales biocatalizadores.es_MX
dc.language.isoeses_MX
dc.publisherCentro de Investigaciones Biológicas del Noroeste, S.C.es_MX
dc.titleLipasas digestiva e intracelular de Penaeus vannamei. especificidad y actividad en presencia de surfactanteses_MX
dc.documento.idcibnor.2012.martinez_res_MX
dc.documento.indicemartinez_res_MX
dc.documento.instcibnores_MX
dc.dirtesis.gradoMaestría en Ciencias en el Uso, Manejo y Preservación de los Recursos Naturaleses_MX
dc.dirtesis.disciplinaBiotecnologíaes_MX
dc.dirtesis.universidadCentro de Investigaciones Biológicas del Noroeste, S.C.es_MX
dc.dirtesis.facultadPosgrado en Recursos Naturaleses_MX
dc.documento.fechaNoviembre, 2012es_MX
dc.description.abstractenLipases (EC 3.1.1.3 triacylglycerol acyl hydrolases) are found in a great variety of animal species, microorganisms and plants, which have been studied with the purpose of being useful in different kinds of biotechnological procedures, some have defined specificity features, such as fatty acid specificity, (acylspecificity) positional specificity (regiospecificity) and stereospecificity, which make these enzymes eligible for different procedures in biotechnological industry. Some industries with higher lipases demand are detergent, food and biocombustible industries, where the regioselectivity is used to catalyze substrate hydrolysis, either from natural or synthetic origin in order to produce commercial detergents. This work studied digestive and intracellular lipases specificity from Penaeus vannamei as well as the stability in the presence of surfactants and their activity. The 104.38% intracellular lipase related activity was found in presence of sodium dodecyl sulfate. In presence of triton X-100, Tween 20 and Brij 25 the related activity dropped in comparison with SDS obtaining values below 70%. In presence of natural substrates, intracellular lipase showed a bigger activity being 1708.0 Umg-1 in presence of olive oil, the Km values using simple triacylglycerides for intracellular and digestive lipases was 1.2 and 3.25 respectively. Regioselectivity analysis showed that both enzymes have sn-2 selectivity as shown by the Pseudomona cepacia. It is concluded P. vannamei lipases are reliable to be used as potential biocatalyst.es_MX
dc.documento.subjectLipasas; regio-selectividad; surfactanteses_MX


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