"El trigo harinero (Triticum aestivum L.) es uno de los principales cultivos empleados para la alimentación a nivel mundial. Dentro de los factores abióticos el que más limita su rendimiento es la salinidad. Una fuente adicional de salinización y de aumento en los costos de producción es el uso indiscriminado de fertilizante nitrogenado. Por lo que el uso de variedades tolerantes a salinidad y el uso complementario de biofertilizantes, a base de Azospirillum brasilense, permitirá disminuir los efectos negativos de la salinidad, mejorar el rendimiento y disminuir los costos de producción durante su cultivo. Sin embargo, el efecto benéfico de Azospirillum como biofertilizante, a nivel de campo, ha mostrado ser inconsistente. La caracterización fenotípica de la adhesión de A. brasilense ha demostrado que es un proceso genotipo-dependiente (Adriana Rojas Hernández; Tesis de doctorado en desarrollo, U.A.S.; datos sin publicar). Y por tanto, se ha sugerido que las inconsistencias reportadas se deben a la incapacidad de A. brasilense de adherirse a cualquier genotipo. El presente trabajo se enfocó a estudiar si el fenotipo de adhesión de A. brasilense está correlacionado con una expresión diferencial de proteínas radiculares en trigos harineros y hexaploides sintéticos polimórficos a la adhesión de A. brasilense Cd, durante los primeros estadios de interacción planta-bacteria. Para esto, se analizaron los proteomas radiculares de los genotipos: Chinese spring (2n=42; AABBDD), Opata (2n=42; AABBDD), y el sintético hexaploide Norwich (2n=42; AABBDD). A los genotipos Opata y el sintético hexaploide se les adhiere A. brasilense mientras que al genotipo Chinese spring no. Plántulas de los tres genotipos fueron cultivadas hidropónicamente en cajas de Petri, irrigadas con medio Hoagland (media fuerza iónica) sin o con 150 mM NaCl, en condiciones controladas de luz y temperatura, durante 6 días. Al término de éste tiempo, se cosecharon las raíces para la extracción de proteínas solubles. Los extractos proteícos fueron resueltos por medio de electroforésis de isoelectroenfoque (1ª dimensión) seguida de electroforéis 2D SDS-PAGE. Proteínas con expresión diferencial fueron removidas del SDS-PAG y procesadas para determinar su secuencia vía el análisis MALDI TOF/TOF MS y MS/MS y así determinar su identidad...""Bread wheat (Triticum aestivum L.) is one of the main crops used for food worldwide. Among the abiotic factors that limits the performance is salinity. An additional source of salinity and increase in production costs is the indiscriminate use of nitrogen fertilizer. So, the use of salinity tolerant varieties and the complementary use of biofertilizers, Azospirillum brasilense-based, will reduce the negative effects of salinity, improve performance and reduce production costs for its cultivation. However, the beneficial effect of Azospirillum as biofertilizer, at field level has proven to be inconsistent. Phenotypic characterization of the adhesion of A. brasilense showed to be a genotype-dependent process (Adriana Rojas Hernández; PhD thesis, under develop UAS, unpublished data). And therefore, it has been suggested that inconsistencies could be associated to the failure of A. brasilense to adhere to any genotype. The present work is aimed to establish if the phenotype of adhesion of A. brasilense is correlated with root differential protein expression in bread wheat and synthetic hexaploid bread wheats and polymorphism to the adhesion of A. brasilense Cd, during the early stages of plant-bacteria interaction. We analyzed the root proteomes of Chinese Spring (2n = 42; AABBDD) Opata (2n = 42; AABBDD) and Norwich synthetic hexaploid (2n = 42; AABBDD) genotypes. A. brasilense adhere to genotypes Opata and Norwich while Chinese Spring genotype does no. Seedlings of the three genotypes were grown hydroponically in a Petri dish system, and were irrigated with half Hoagland solution without or with 150 mM NaCl, under controlled conditions of light and temperature for 6 days. At the end of this time, the roots were harvested for the extraction of soluble proteins. Protein extracts were resolved by isoelectric focusing electrophoresis (1st dimension) followed by 2D SDS-PAGE electrophoresis. Differentially expressed proteins were removed from the SDS-PAGE and processed to determine its sequence analysis via MALDI TOF / TOF MS and MS / MS to determine its identity..."