En los crustáceos decápodos, las proteasas digestivas más comúnmente descritas son de la clase serino, sin embargo, estudios recientes reportan la presencia de otras clases de enzimas como las cisteíno proteasas en especies de decápodos Carideos y más recientemente proteasas ácido aspárticas en Astacideos. Dichos hallazgos son evidencia de las diversas estrategias evolutivas de especies del Orden Decápoda para hidrolizar la proteína proveniente de alimento. La presencia de la catepsina D en el jugo gástrico de las langostas del Infraórden Astacidea, suscita preguntas acerca de los procesos de selección que influyeron para que una aspártico proteasa lisosomal participe en la hidrólisis proteica fuera de las célula, y si esto es un rasgo exclusivo del Infraórden Astacidea, o es un rasgo compartido con otros infraórdenes del Orden Decápoda. Dichas preguntas son de interés para entender la evolución del sistema digestivo en decápodos y así mismo conocer más sobre las estrategias digestivas que han utilizado las especies que conforman este orden para sobrevivir a los cambios ambientales durante su historia evolutiva. El objetivo del presente trabajo fue evaluar la incidencia de la aspártico proteasa catepsina D, con una posible participación en la digestión enzimática de la proteína proveniente del alimento, entre varias especies de decápodos filogenéticamente cercanos al Infraórden Astacidea. La cuantificación de la actividad de esta enzima en varios tejidos y en el jugo gástrico, sugiere que la participación de esta aspártico proteasa en el sistema digestivo no es un rasgo exclusivo del Infraórden Astacidea. Los resultados indican que especies pertenecientes a otros infraórdenes también tienen actividad de catepsina D, la cual es estadísticamente mayor en glándula digestiva y jugo gástrico, lo que sugiere su participación en el sistema digestivo de dichas especies. Por otro lado, las secuencias parciales de ADNc obtenidas a partir de glándula digestiva de las especies analizadas, muestran que la catepsina D está altamente conservada en especies de los Infraórdenes Astacidea y Caridea. Se sugiere que dicha proteína mutó cuando estos dos infraórdenes tuvieron un ancestro en común, lo cual de acuerdo al árbol filogenético propuesto por Porter en el 2005, fue hace aproximadamente 400 millones de años, en el periodo Devoniano de la Era Paleozoica [...]In decapod crustaceans, the most described proteases of the digestive system are serine proteases. However, recent studies indicate different strategies for food protein hydrolysis in some caridean decapods, which suggest an important role of other proteases, such as cysteine proteases, in the digestive process of these species. Recently, aspartic proteases have been found in some species of the Infraorder Astacidea. These evidences open questions about the selection processes that may have influenced the presence of a lysosomal aspartic protease, “cathepsin D”, in the digestive system of astacidean lobsters, and if the aforementioned condition is unique to the Infraorder Astacidea or is a shared feature among other decapods. These questions are of great interest in order to understand the evolution of digestive system in decapods and increase our knowledge about the different digestive strategies that have been used by decapods to survive environmental changes during their evolutionary history. The main purpose of the current research was to evaluate the distribution of the aspartic protease cathepsin D, associated with a possible digestive function, among decapod crustaceans closely related to the Infraorder Astacidea. Monitoring of cathepsin D activity in three tissues, i.e., midgut gland, muscle and gills, and gastric fluid of 11 decapod species suggest that participation of the aspartic protease cathepsin D in the extracellular digestion is not unique of Astacidea. The results suggest that species from other infraorders have cathepsin D activity. This activity is statistically higher in the midgut gland and gastric fluid than in muscle and gills, and therefore, we suggest participation of the cathepsin D in the digestive system of these species. Additionally, the partial sequences obtained from the midgut gland indicate that cathepsin D is highly conserved in Astacidea and Caridea, but not in other infraorders. These results suggest that cathepsin D could have changed its sequence of nucleotides when these two infraorders had a common ancestor about 400 MYA in the Devonian Period of the Palaeozoic Era, according with the phylogeny proposed by Porter in 2005 [...]