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Proteasas de crustaceos caracterización bioquímica y consideraciones moleculares
| dc.contributor | FERNANDO LUIS GARCIA CARREÑO | |
| dc.creator | MARTHA PATRICIA HERNANDEZ CORTES | |
| dc.date | 1997-11 | |
| dc.identifier | http://cibnor.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1001/770 | |
| dc.identifier.uri | http://dspace.cibnor.mx:8080/handle/123456789/2361 | |
| dc.description | "Fueron encontradas actividades de peptidasas y proteinasas en el hepatopáncreas de crustáceos. Se identificó actividades de carboxipeptidasa A y B. aminopeptidasa, catepsina C. tripsina, quimotripsina y colagenasa en los sistemas digestivos de Pleuroncodes planipes y Pacifastacus astacus. Las colagenasas de crustáceos fueron serín proteinasas, demostrado por ensayos de inhibición. La hidrólisis de sustratos sintéticos por las preparaciones enzimáticas de los crustáceos fueron bajas y la identidad de las enzimas que hidrolizaron sustratos de quimotripsina y tripsina fueron parcialemente demostradas. La quimotripsina del camarón Penaeus vannamei fue purificada. Esta quimotripsina tiene un peso molecular de 33.2 kDa y un punto isoeléctrico de 3.1. La enzima es termoestable a 25 y 37 ºC y es sensible a pH ácido. La quimotripsina de camarón tiene un pH óptimo alcalino. La actividad de quimotripsina fue afectada por inhibidores de serín proteinasas pero no por inhibidores de quimotripsina de vertebrados como los de cetona de clorometilo. Las propiedades cinéticas de la quimotripsina de camarón muestran una baja eficiencia catalítica a sustratos sintéticos. La identidad de la quimotripsina fue demostrada por evidencia estructural y catalítica. La tripsina de Pacifastacus leniusculus fue también purificada. La tripsina del langostino tiene un peso molecular de 18 kDa. El AND complementario que codifica para la tripsina fue aislado, amplificado, clonado y secuenciado. La enzima es sintetizada como zimógeno de acuerdo a la secuencia deducida de aminoácidos del péptido percusor putativo. Los constituyentes que determinan la actividad de tripsina fueron encontrados de manera conservada en la enzima de langostino, como es el sitio de reconocimiento específico. Los residuos de cisteína y los sitios de unión con calcio de la tripsina de langostino fueron más similares a los de tripsina de bacteria que a los de vertebrados. No fue encontrada quimotripsina en el hepatopáncreas de P. leniusculus. Las propiedades catalíticas, la secuencia de aminoácidos y la diversidad de las proteinasas de crustáceos apoyan la evolución divergente de las proteinasas de eucariotas. La composición de proteasas de crustáceos cultivados fue determinada parcialmente con los resultados encontrados de los organismos estudiados. La estructura de las proteasas de crustáceos muestra que la digestión de proteínas es también regulada por la síntesis de zimógenos..." | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.language | spa | |
| dc.publisher | Centro de Investigaciones Biológicas del Noroeste, S.C. | |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | |
| dc.rights | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 | |
| dc.subject | info:eu-repo/classification/AUTOR/proteasas, crustaceos | |
| dc.title | Proteasas de crustaceos caracterización bioquímica y consideraciones moleculares | |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/acceptedVersion |
