"Diversos estudios han abordado la caracterización de las diversas enzimas digestivas, lo cual es esencial para entender los tipos, modos de acción y nivel de actividad de dichas enzimas. Objetivos. La caracterización parcial de las proteasas digestivas se estudió en juveniles del chucumite (Centropomus parallelus, Poey 1869). Métodos. Se utilizaron técnicas bioquímicas y electroforéticas para la caracterización de proteasas. Resultados. La actividad de proteasas ácidas (estomacales) fue mayor a las proteasas alcalinas (intestinales). Asimismo, la actividad de la quimotripsina fue superior a la actividad de la tripsina. El pH óptimo para las proteasas estomacales fue de 2 con una alta estabilidad en el rango de pH 2-8, mientras que las proteasas intestinales mostraron dos picos con actividad a pH 8 y 10, siendo altamente estables a los pH 8 y 12. Las temperaturas óptimas se obtuvieron a 45 y 55 °C para proteasa estomacales e intestinales, respectivamente. Mediante el uso de inhibidores de proteasas se comprobó la presencia de pepsina en los extractos estomacales y de diversas serina proteasas en los extractos intestinales. Los zimogramas mostraron cinco bandas con actividad proteolítica alcalina (79.5, 48.9, 37.0, 29.0 y 22.5 kDa), las cuales fueron fuertemente inhibidas con PMSF, SBT1 y ovoalbúmina. Conclusiones. Por lo anterior, se considera que C. parallelus tiene una alta capacidad digestiva similar a otros peces marinos carnívoros estrictos.""Several studies have addressed the characterization of various digestive enzymes, which is essential to understanding the types, modes of action, and level of activity of these enzymes. Goals. The partial characterization of the digestive proteases was studied in fat snook juveniles (Centropomus parallelus, Poey 1869). Methods. Characterization was performed using electrophoretic and biochemical techniques. Results. Acidic proteases activity (stomach) is higher than alkaline proteases activity (intestine); also, chymotrypsin activity was superior to the trypsin activity. The optimal pH was 2 for stomach proteases with high stability in a wide range of pH 2-8, while the intestinal proteases showed two peaks with activity at pH 8 and 10 with stability at a pH of 8-12. Optimal temperatures were obtained between 45 to 55 °C for stomach and intestine proteases, respectively. Using proteases inhibitors, the presence of an aspartic protease (pepsin) was tested from stomach extracts and diverse serine proteases from intestine extracts. The zymograms showed 5 bands with alkaline proteolytic activity (79.5, 48.9, 37.0, 29.0, and 22.5 kDa), which were highly inhibited with PMSF, SBT1, and ovalbumin. Conclusions. C. parallelus is considered to have a high digestive capacity similar to those reported for other strictly carnivorous marine fish."